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荷蘭Lumicks C-Trap 超分辨單分子動力分析儀（熒光光鑷）

設備簡介
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產品簡介：
超分辨單分子動力分析儀（熒光光鑷）--C-Trap，是世界上首款將光鑷、共聚焦或STED 超分辨顯微鏡和微流控系統結合的單分子操控儀器。C-Trap通過高度聚焦激光束產生的力來操作納米/微米顆粒，并且結合力學檢測系統和共聚焦或 STED 超分辨顯微鏡，可以定位反應的結合位點，實時監測生物分子的單分子動力學特性。C-Trap可以揭示大量分子相互作用的機制，包括：DNA的修復、復制和轉錄、生物分子馬達和酶、DNA/RNA的結構動力學蛋白質的折疊（去折疊）、細胞的運動機制等信息。更多信息請見英文網頁：https://lumicks.com/c-trap-optical-tweezers-fluorescence-microscopy/

Lumicks 超分辨單分子動力分析儀技術特征：

√ 多重連續激光光阱捕獲

√ 無與倫比的剛性范圍

√ 較低的力學噪聲

√ 絕對的3D捕獲定位

√ 超穩定負壓驅動微流體

√ 自動控制的微流控芯片

√ 高度相關的力學-熒光數據采集

√ 多重共聚焦掃描熒光顯微鏡

√ 單光子靈敏度

√ 可升級到STED超分辨率

技術原理：

Lumicks超分辨單分子動力分析儀主要由微液流控制系統、光鑷操縱系統、力學檢測系統以及共聚焦（超分辨率顯微鏡）成像系統組成。微液流控制系統采用分通道集成設計，避免反應體系交叉污染，確保多步驟生物反應原位進行；光鑷系統通過高度聚焦激光束產生的力來操作納米或微米級的介電質顆粒，實現了對生物分子的單分子水平的操縱；結合力學檢測系統和共聚焦（超分辨率顯微鏡）成像系統，同時從力學和光學角度，高精度定位反應的結合位點，實時監測生物分子的單分子動力學特性。

應用領域：

應用包括：利用 CTFM（Correlative Tweezers – Fluorescence Microscopy）揭示大量分子相互作用機制的詳細信息，主要包括：

DNA的修復	中間纖維	核糖體的翻譯	細胞的運動機制
DNA的復制和轉錄	生物分子馬達和酶	細胞膜的相互作用	DNA-DNA的相互作用
DNA發夾結構動力學	DNA/RNA的結構動力學	蛋白質的折疊（去折疊）	DNA的組織化和染色質化

DNA-蛋白互作可視化	蛋白折疊/去折疊
細胞骨架、分子馬達動力學的研究	小分子、酶活性的研究

應用案例（點擊查看）


DNA修復機制和非同源末端連接（NHEJ）單分子可視化	使用光鑷在單分子水平檢測蛋白折疊、去折疊和構象動力學

光鑷結合STED超分辨技術揭示DNA與蛋白相互作用	機械力作用下DNA結構變化的實時可視化

C-Trap規格參數：

■ 光鑷：	■ 共聚焦顯微鏡：
檢測范圍：50μ m×50μ m×35μ m(x,y,z) 獨立光阱數目：1-4 光阱類型：持續的激光提供穩定精確的高強度捕獲力學檢測分辨率： <0.1pN @100Hz, 2μ m 聚苯乙烯微球（由生物樣品決定）最大逃逸力：1000pN , 4.5μm 聚苯乙烯微球應力穩定性：＜1pN 光阱轉角頻率：0.1kHz-15kHz 光阱距離分辨率：<0.3nm @100Hz 小步移： <0.5nm 光阱移動特性：所有光阱可在 x,y平面獨立移動；1+2，3+4 可在三維空間成對移動運動微球追蹤精確度：<3nm @ 100Hz 視頻分析	可視范圍：50μm×35μm（x,y）共聚焦顏色：多可三色共用，從 488nm 到 647nm 之間的十種波長中選擇共聚焦分辨率：衍射極限之內 STED 分辨率：<35nm 掃描速度：線性掃描速度 200Hz 定位精度：<15nm 光斑定位精確度：<1nm 背景抑制極限：100nM @1ms 積分時間敏感度：極低的亮度檢測極限以及單光子計數。可檢測單個 eGFP 其他值得注意的特點：和光鑷完美的結合，交互式體驗
■ u-Flux 微流控：	■ 軟件：
微流控流動系統：負壓系統可以在層流環境下檢測到亞納米級別的位移用于遠程操控的自動閥無位移偏差單分子測量零干擾多達11個注射器可以接到流動池上來實現復雜的多重蛋白分析	C-Trap便捷直觀的雙屏顯示界面給您的實驗操作帶來極大便利；您可通過手動點擊操縱桿或通過簡單的命令來自動控制諸如光阱位置，平臺位置，微流體以及數據記錄等過程。以用戶為中心的軟件操作界面以及簡易的操作流程使復雜的單分子實驗過程（微球捕獲，分子的連接，隨后的操縱以及成像整個過程）在數分鐘之內即可完成。

文獻列表（點擊查看）

1.Brouwer et al. Sliding Sleeves of XRCC4-XLF Bridge DNA and Connect Fragments of Broken DNA. Nature. 2016. Vol 535.
2.Candelli et al. Visualization and quantification of nascent RAD51 filament formation at single-monomer resolution. PNAS. 2014
3.Heller et al. STED nanoscopy combined with optical tweezers reveals protein dynamics on densely covered DNA. Nature. 2013.
4.Kurniawan et al. Fibrin Networks Support Recurring Mechanical Loads by Adapting their Structure across Multiple Scales. Biophysical Journal. 2016.

各大用戶遍布全球

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